تهیه و شناسایی نانو‎ذرات نقره عامل‎دار‎شده با 4-بنزن‎سولفونامیدتیوفنل و بررسی پیوند آن با دی‎اکسی‎ریبونوکلوئیک اسید(DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA) و سرم آلبومین گاوی (BSA) به روش‎های متفاوت طیف‎نورسنجی

نوع مقاله : پژوهشی

نویسندگان

1 دانش آموخته کارشناسی ارشد، دانشگاه پیام نور، مرکز خوی‎، ایران

2 استادیار شیمی تجزیه ، دانشکده شیمی، دانشگاه رازی کرمانشاه، کرمانشاه، ایران

3 دانشجوی کارشناسی ارشد تجزیه ، دانشکده شیمی، دانشگاه رازی کرمانشاه، کرمانشاه، ایران

چکیده

        نانوذه­های نقره عامل‎دار‎شده با 4-بنزن‎سولفونامیدتیوفنل (BSATP-AgNPs) تهیه و تشکیل نانوذرات BSATP-AgNPs  با روش‎های طیف­سنجی فروسرخ  تبدیل فوریه (FTIR‎)، طیف­های رزونانس مغناطیسی (1H NMR)، میکروسکوپی عبوری الکترونی (TEM) و طیف‎نورسنجی UV-Vis شناسایی شد. برهم­کنش نانوذرات با دی‎اکسی‎ریبونوکلوئیک اسید (DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA ) و سرم آلبومین (BSA‎) گاوی با روش­های طیف‎نورسنجی UV-Vis، طیف­سنجی فلورسانس، طیف دورنگ‎نمایی دورانی (CD)، اندازه‎گیری گران‎روی و داکینک مولکولی بررسی شد. داده‎های طیفی دورنگ‎نمایی دورانی نشان داد که پیوند نانوذرات با DNA منجر به  تغییر در ساختار DNA  می‎شود که نشان‎دهنده حالت پیوند شیار جزیی است. در فلورسانس نانوذره­های  BSATP-AgNPs در حضور مقادیر متفاوت DNA کاهش شدت مشاهده شد. عامل‎های ترمودینامیکی نشان داد که پیوند یونی نقش اصلی را در پیوند نانوذرات به DNA دارند. مطالعه­های داکینگ مولکولی نیز حاکی از وجود شیار جزئی پیوند است. با توجه به نتایج و داده‎های آزمایشی، برهم­کنش قابل‎توجهی بین نانوذرات BSATP-AgNPs  با  HSA  و BSA مشاهده شد. نتایج داده‎های CD نشان داد که صورتبندی مولکول‎های HSA و BSA به‎طور قابل‎توجهی در حضور نانوذرات BSATP-AgNPs تغییر می‎کند. مقادیر ΔH0 منفی و ΔS0 مثبت نشان داد که برهم­کنش عمده بین نانوذرات و HSA پیوند­های هیدروژنی و نیروهای ضعیف واندروالس است. افزون‎براین، با توجه به داده‎های ترمودینامیکی (آنتالپی منفی و تغییرات آنتروپی مثبت)، آب‎گریزی نقش پایه‎ای در پیوند نانوذرات به BSA ایفا کرده است. نتایج آزمایش­های رقابتی نشان‎دهنده­های جایگاه پیوند تایید کرد که نانوذرات BSATP-AgNPs  به سرم آلبومین انسانی در مکان I زیرگروه IIA و به BSA در مکان II  پیوند شده است.
        نانوذه­های نقره عامل‎دار‎شده با 4-بنزن‎سولفونامیدتیوفنل (BSATP-AgNPs) تهیه و تشکیل نانوذرات BSATP-AgNPs  با روش‎های طیف­سنجی فروسرخ  تبدیل فوریه (FTIR‎)، طیف­های رزونانس مغناطیسی (1H NMR)، میکروسکوپی عبوری الکترونی (TEM) و طیف‎نورسنجی UV-Vis شناسایی شد. برهم­کنش نانوذرات با دی‎اکسی‎ریبونوکلوئیک اسید (DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA ) و سرم آلبومین (BSA‎) گاوی با روش­های طیف‎نورسنجی UV-Vis، طیف­سنجی فلورسانس، طیف دورنگ‎نمایی دورانی (CD)، اندازه‎گیری گران‎روی و داکینک مولکولی بررسی شد. داده‎های طیفی دورنگ‎نمایی دورانی نشان داد که پیوند نانوذرات با DNA منجر به  تغییر در ساختار DNA  می‎شود که نشان‎دهنده حالت پیوند شیار جزیی است. در فلورسانس نانوذره­های  BSATP-AgNPs در حضور مقادیر متفاوت DNA کاهش شدت مشاهده شد. عامل‎های ترمودینامیکی نشان داد که پیوند یونی نقش اصلی را در پیوند نانوذرات به DNA دارند. مطالعه­های داکینگ مولکولی نیز حاکی از وجود شیار جزئی پیوند است. با توجه به نتایج و داده‎های آزمایشی، برهم­کنش قابل‎توجهی بین نانوذرات BSATP-AgNPs  با  HSA  و BSA مشاهده شد. نتایج داده‎های CD نشان داد که صورتبندی مولکول‎های HSA و BSA به‎طور قابل‎توجهی در حضور نانوذرات BSATP-AgNPs تغییر می‎کند. مقادیر ΔH0 منفی و ΔS0 مثبت نشان داد که برهم­کنش عمده بین نانوذرات و HSA پیوند­های هیدروژنی و نیروهای ضعیف واندروالس است. افزون‎براین، با توجه به داده‎های ترمودینامیکی (آنتالپی منفی و تغییرات آنتروپی مثبت)، آب‎گریزی نقش پایه‎ای در پیوند نانوذرات به BSA ایفا کرده است. نتایج آزمایش­های رقابتی نشان‎دهنده­های جایگاه پیوند تایید کرد که نانوذرات BSATP-AgNPs  به سرم آلبومین انسانی در مکان I زیرگروه IIA و به BSA در مکان II  پیوند شده است.

کلیدواژه‌ها


عنوان مقاله [English]

Preparation and identification of 4- benzenesulfonamidethiophenol grafted on silver nanoparticles and binding studies with calf thymus DNA, human serum albumin and bovin serum albumin using spectroscopic and molecular docking methods

نویسندگان [English]

  • fereshteh amiri 1
  • marziyeh sadeghi 2
  • tahreh shokri 3
چکیده [English]

In this article, silver nanoparticles capped with 4- benzenesulfonamideaminothiophenol (BSATP-AgNP) were synthesized. The formation of synthesized nanoparticles was characterized by UV–Vis spectroscopy, FTIR, TEM, and NMR. The interactions between the silver nanoparticles with calf-thymus DNA, human serum albumin (HAS) and bovine serum albumin (BSA) were investigated by UV-Vis spectroscopy, fluorescence spectroscopy, circular dicroism (CD) spectroscopy, viscosity measurements, and molecular docking studies. Circular dicroism data showed that binding of BSATP-AgNPs to DNA resulted in changes in the structure and conformation of DNA. This indicates a minor groove mode of binding. Fluorimeteric studies showed a decrease in fluorescence intensity of the BSATP-AgNPs in the presence of increasing amounts of DNA solution. The results of CD data indicate that the conformation of HSA and BSA molecules is changed significantly in the presence of BSATP-AgNPs. The negative ΔH and ΔS values indicate that the main interactions between BSATP-AgNPs and HSA were hydrogen bonding and weak van der Waals forces. The results of the site marker competitive experiment confirmed that the BSATP AgNPs can bind to HSA located within site I (subdomain IIA) and BSA within site II. The experimental results were in agreement with the results obtained via a molecular docking study. This study provided important insight into the interaction of BSATP-AgNPs with DNA and serum albumin, facilitating further investigation on the pharmacological behavior of BSATP-AgNPs.

کلیدواژه‌ها [English]

  • BSATP functionalized silver nanparticles
  • DNA
  • Human serum albumin
  • Bovine serum albumin
  • Spectrocopic studies
  • Molecular ducking
[1] Opar, A; Nat. Rev. Drug Discov. 8(6), 437-8, 2009.
[2] Yezhelyev, M.V; Gao, X.; Xing, Y.; Al-Hajj, A.; Nie, S.; O’Regan, R.M.; Lancet Oncol. 7, 657-667, 2006.
[3] Choi, Y.H; Han, H.K.; J. Pharm. Investig. 48, 43–60, 2018.
[4] CHAN, H.K.; Adv. Drug Deliver. Rev. 63(6), 405-40, 2011.
[5] Russell, A.D.; Hugo, W.B.; “7 Antimicrobial activity and action of silver”, Progress in Medicinal Chemistry, Elsevier, UK, 1994.
[6] Lee, S.H.; Jun, B.H.; Int. J. Mol. Sci. 20, 865-889, 2019,
[7] Chugh, H.; Sood, D.; Chandra, I.; Tomar, V.; Dhawan, Chandra, G.; Artif. Cells Nanomed. Biotechnol, 46, 1210-1220, 2018.
[8] Ravindran, A.; Chandran, P.; Khan, S.S.; Colloids Surf. B 105, 342–352, 2013.
[9] Basu, S.; Jana, S.; Pande, S.; Pal, T.; J. Colloid Interface Sci. 321, 288–293, 2008.
[10] Zheng, J.; Wu, X.; Wang, M.; Ran, D.; Xu, W.; Yang, J.; Talanta 74, 526–532, 2008.
[11] Rutkauskas, K.; Zubrienė, A.; Tumosienė, I.; Kantminienė, K.; Kažemėkaitė, M.; Smirnov, A.; Kazokaite, J.; Mourkunaite, V.; Capkauskaite, E.; Manakova, E.; Grazulis, S.; Zigmuntas, J.B.; Matulis, D.; Anhydrases Molecules 19, 17356-17380, 2014.
[12] Kalgutkar, A.S; JONES, R.M.; Sawant, A; “Sulfonamide as an essential functional group in drug design (Chap. 5)” in “Metabolism, Pharmacokinetics and Toxicity of Functional Groups: Impact of Chemical Building Blocks on ADMET, Edited by Dennis, A.S.”, Royal Society of Chemistry, UK, 2010.
[13] Kordestani, D.; Ph.D Thesis, Razi University, Kermanshah, Iran, 2013.
[14] Akdi, K.; Vilaplana, R.A.; Kamah, S.; González-Vílchez, F.; J. Inorg. Biochem. 99(6), 1360-1368, 2005.
[15] Amendola, V.; Bakr, O.M.; Stellacci, F.; Plasmonics 5(1), 85–97, 2010.
[16] Asker, F.W; Mahamad, Z.Z.; Eliwei, A.G.; Nief, O.A; Int. J Appl. Chem. 13(2), 169-177, 2017.
[17] Başar, E; Tunca, E; Bülbül, M; Kaya, M; J Enzyme Inhib. Med. Chem. 31(6), 1356–1361, 2016.
[18] Liu, Z.C.; Wang, B.D.; Yang, Z.Y.; Li, Y.; Qin, D.D.; Li, T.R.; Europ J Med. Chem. 44, 4477-4484, 2009.
[19] Shahabadi, N.; Amiri, S.; Zhaleh, H.; J Coord. Chem. 73, 1-17, 2020.
[20] Shi, S.; Liu, J.; Li, J.; Zheng, K.C.; Huang, X.M.; Tan, C.P.; Chen, L.M.; Ji, L.N.; J. Inorg. Biochem. 100, 385-395, 2006.
[21] Kumar, K.A.; Reddy, K.L.; Satyanaryana, S.; Transit. Metal Chem. 35, 713-720, 2010.
[22] Wolfe, A.R.; Meehan, T.; Nucleic Acids Res. 22, 3147-3150, 1994.
[23] Jalali, F.; Dorraji, P.; J. Pharm. Biomed. Anal. 70, 598-601, 2012.
[24] Kashanian, S.; Zeidali, S.H.; DNA Cell Biol. 30, 499-505, 2011.
[25] Lakowicz, J.R.; “Principles of fluorescence spectroscopy 2nd Ed.”, Springer, USA, 2013.
[26] Ross, P.D.; Subramanian, S.; Biochemistry 20, 3096-3102, 1981.
[27] Sahabadi, N.; Maghsudi, M.; Dyes and Pigm. 96(2), 377-382, 2013.
[28] Patra, A.K.; Nethaji, M.; Chakravarty, A.R.; J. Inorg. Biochem. 2007, 101(2), 233-244.
[29] Ahmadi, F.; Alizadeh, A.A.; Bakhshandeh, F.; Jafari, B.; Khodadadian, M.; Food Chem. Toxicol. 48(1), 29-36, 2010.
[30] Yang, H.; Xing-Ming W.; J. Mol. Struct. 1036, 51-55, 2013.
[31] Freifelder, D.M.; “Physical biochemistry: Applications to biochemistry and molecular biology”, 2nd Edition, Amazon Book, USA, 1982.
[32] Silverman, R.B.; Holiaday, M.W.; The organic chemistry of drug design and drug action. Academic press, 2014.
[33] Neidle, S. Nat. Prod. Rep. 18(3), 291-309, 2001.
[34] Shahabadi, N.; Hadidi, S.; Feizi, F.; Spectrochimica Acta A 138, 169–175, 2015.
[35] Abou-Zied, O.K; Al-Shishi, O.I.K; J. Am. Chem. Soc. 130 (32), 10793-10801, 2008.
[36] Permyakov, E.A.; Luminescent spectroscopy of proteins, CRC Press, USA, 1992.
[37] Keizer, J.; J. Am. Chem. Soc. 105, 1494-1498, 1983.
[38] Eftink, M.R.; Ghiron, C.A.; Biochemistry 16(25), 5546-5551, 1977.
[39] Boaz, H.; Rollefson, G.K.; J. Am. Chem. Soc. 72(8), 3435-3443, 1950.
[40] Dufour, C.; Dangles, O.; Biochim. Biophys. Acta (BBA), 1721(1), 164-173, 2005.
[41] Förster, T.; J. Biomed. Optics 17(1), 0110021-01100210, 2012.
[42] Greefield, N.J.; Fasman, G.D.; Biochemistry 8(10), 4108- 4116, 1969.